Оқулық Алматы, 2014 Әож 577 (075. 8) Кбж 28. 072я73 к 98



жүктеу 1.59 Mb.

бет3/14
Дата22.04.2017
өлшемі1.59 Mb.
түріОқулық
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14

Әртүр/іі РНҚ типтерінін релі 
РНҚ типі 

Тасымалдаушы РНҚ
Рибосомалық РНҚ
Матрицалык РНҚ
Кіші ядролык РНҚ
Кіші интерферлеуші РНҚ
Микро РНҚ
Ө л і и е м і
Кіші
Бірнеше 
түрі 
өлшем әртүрлі 
Ө зермелі
Кіші
Кіші
Кіші
■■■■■
■БВНУІ
Амин кышкылдарын белок синтезінің
сайтына тасымалдайды
Рибосома 
құру 
максатында 
белоктармен бірігеді
Белоктың  аминқышқылдык  тізбегін 
бағыттайды
Эукариоттарда  бастапқы  мРНҚ-ның 
жетілуіне катысады.
Ген  экспрессиясына  эсер  етеді;  зерт- 
теушілермен  генді  нокауттауда  кол- 
дан ылады
Ген  экспрессиясына  эсер  етеді;  өсу 
мен даму үшін қажет

Б иохим ия 
33
Прокариоггар
РНК полимераза
А гсні
С гені
ДНК сегменп
А, В, С белоктарын 
кодтайтын мРНК
Рибосома
ДНҚ тэуслді РНК 
полимераза А. В,
С гендерінің ДНК- 
сын транскрипциялауда
С полипсптиді
В полипсптиді
мРНК  5'
А бслогы
Вбелогы
А полипептиді
Эукариоттар:
мРНК-ны А, В, С белоктарына 
трансляциялайтын рибосома
ДНҚ ссгменті
Экзондар - белок юодтайтын аудаидар жэне 
олар интрондарды алып тастау жолымен 
біріггірілу керск. Интрондарды алып тастау 
мен экзондарды бір біріне жалгау npoueci
сплайсинг деп аталады.
Ч
3'
гяРНК (тек бір
полипептидті
колтайды)
5-трансляция- 
ландбайтын аудан
1
мРНК
5’
А гені
Ш  I
I I
5'
1 экзон
Транскрипция
Нитрон 
2 экзон
А
 ДНҚ молскуласы ДНҚ тәуелді РНҚ
полимеразасымен транскрипцияланады
1  экзон
Интрон
2 экзон
Сплайсинг 
кяРНБ-лер 
\ '
Цитоплазм ага
тасымалдану
АААА З'-трансляция- 

ландбайтын аудан
ТГоли(А) транскрип- 
цнядан кейін 
косылады
АААА 3’
1 экзон
2 экзон
Трансляция
мРНҚ цитоплазмалык рибосомалар 
комегімен белокка дейін транскрип­
цияланады
А бслогы
9.21-СУ ГРЕТ.  м РН Қ -ны ң  транскрнпциядағы   рөлі. 
Прокариоттық және эукариоттық клеткаларда жүзеге 
асатын транкрипция мен трансляция кезіндегі мРНҚ қасиеттері.
Тасымалдаушы РНҚ-ның белок синтезіндегірөлі қандай?
Маңызды  РНҚ-лар  типтерінің  ең  кішісі  тРНҚ  болып  табылады.  тРНҚ-лардың 
әртүрлі типтері әр клеткада кездеседі. Әр тРНҚ амин қышқылының белгілі бір типіне 
сай болады.
Әдетте  эр  амин  қышқылы  үшін  бірнеше  тРНҚ болады.  тРНҚ  73-94  нуклеотидтен 
тұратын  бір  тізбекті  полинуклеотидтік  тізбек  болып  табылады  және  оның  массасы 
25000 дальтонға тең.
тРНҚ-да тізбекаралық байланыстар түзіледі (A-У жэне Г-Ц). тРНҚ молекуласының 
екінші  реттік  құрылымы 
беде жапырагы
  пішінде  болады  (9.22-сурет).  Молекуланың 
сутектік  байланыстардан  тұратын  бөліктері 
сабақ
,  ал  сутектік  байланыстардан 
тұрмайтын  бөліктері  ілмек деп  аталады  (9.23-сурет).  Белок  биосинтезінде  мРНҚ  мен 
тРНҚ рибосомамен байланысады.
Амин қышқылымен байланысқан ферментпен әрекеттесу үшін тРНҚ салыстырмалы 
түрде үшінші реттік құрылымы түзілуі тиіс.  Үшінші реттік  құрылым түзу үшін тРНҚ 
L-тәрізді пішінге айналады (9.24-сурет).

34
9-ТАРАУ
Нуклеин кышқылдары:  құрьшимның акпаратты  беру жолы
Рибосамалық  РНҚ  мен  белоктар  қандай 
жолмен  бірігіп  белок  синтездеуіиі  кешен 
түзеді?
рРНҚ  молекулалары  үлкен  болады.  Клеткада  рРНҚ- 
ның бірнеше түрі ғана кездеседі. рРНҚ мен белоктардың 
тығыз ассоциациясының нәтижесінде рРНҚ құрылымын 
түсіну үшін рибосоманың өзін қарастырған жөн.
Рибосоманың  РНҚ  бөлііі  рибосоманың  60-65% 
-ын 
алады. 
Рибосоманың 
компоненттерге 
дис- 
социациялануы 
оның
құрылысы 
мен 
қасиеттерін 
зерттеудің  жақсы  жолы  болып  отыр.  Рибосоманы 
қалыптастыратын  РНҚ  мен  белоктар  түрлерін  анықтау 
маңызды. Осы тәсіл рибосомалардың белок синтезіндегі 
рөлін  түсіндірді.  Эукариоттар  мен  прокариоттарда 
рибосома  үлкен  жэне  кіші  деп  талатын  екі  суббөліктен 
тұрады.  Кіші  суббөлік,  өз  алдында  бір  үлкен  РНҚ 
жэне  20  шақты  белоктардан  тұрады;  прокариоттардың 
үлкен  суббөлігі  екі  РНҚ  молекуласы  мен  35  әртүрлі 
белоктардан, ал эукариоттардың үлкен суббөлігі үш РНҚ 
және  50-ге  жуық  белоктардан  түрады.  Екі  суббөлікті 
зертханада  Mg2+  иондарын  төмендету  көмегімен  оңай 
диссоциациялауға  болады.  Mg2+  иондарын  қалпына 
келтіргенде, екі суббөлік қайта бірігеді.
Аналитикалық 
улътрацентрифугалау
 
әдісінің 
көмегімен 
рибосомалардың 
диссоциациясы 
мен 
реассоциациясын 
зерттеуге 
болады. 
9.25-суретте 
аналитикалық  ультрацентрифуга  көрсетілген.  Бөлшек 
жылжуы 
Сведберг  бірліктерімен  (S)
 
белгіленетін 
седиментация 
коэффициентімен
 
сипатталады. 

көрсеткіші  молекулалық  массамен  бірге  өседі,  бірақ 
тікелей  пропорционалды  емес,  себебі  бөлшек  пішіні  де 
шөгу көрсеткішіне эсер етеді.
Рибосомал^р  мен  рибосомалық  РНҚ-лар  седимен­
тация  коэффициенті  көмегімен  ұзақ  уақыт  зерттелді. 
Бактериялық  жүйелердің  рибосомалары 
Escherichia 
соіі
 
негізінде 
зерттелген. 
Е.соіі
 
рибосомасының 
седиментация  коэффициенті  70S-Ke  тең.  Бактерияның
70S рибосомасы диссоциацияланғанда, ол кіші 30S және 
үлкен 50S суббөліктерге бөлінеді. 30S суббөлік  16S рРНҚ 
мен 21  эртүрлі  белоктан тұрады.  50S  суббөлік 5S рРНҚ, 
23S рРНҚ және 34 эртүрлі белоктан тұрады (9.26-сурет). 
Эукариоттық рибосоманың седиментация  коэффициенті 
80S,  ал  үлкен  жэне  кіші  суббөліктерінің  седиментация 
коэффициенттері,  сэйкесінше,  60S  жэне  40S  болады. 
Кіші  суббөлікте  18S рРНҚ,  ал үлкен  суббөлік құрамына 
5S рРНҚ, 5.8S рРНҚ жэне 28S рРНҚ кіреді. 
^
3'(0Н)
ш
9.22-СУРЕТ.  Т асы м алдауш ы   РНҚ- 
ны н беде ж ап ы р ак пішні. 
Қос тізбекті 
аудандар '(қызыл  түспен  көрсетілген) 
фоядинг  *  көмегімен 
түзіледі 
де, 
сутектік 
байланыстар 
көмегшен 
тұрақталады.  Сыртқы  ілмектер сары 
түспен  көрсетілген.  Яегізгі  үш  ілмек 
(санмен  белгіленген) және  бір взгергіш 
ілмек балады.
NH
Рибоза 
Псевдоуридин (\j/)
Рибоза
4-тиоуридин
Н,С
H2N
Рибоза 
1 -метилгуанозин (мГ)
9.23-СУРЕТ.  Тасы малдауш ы  
РНҚ
қүрамы нда  табы лган  кейбір  моди-
фицирленген  негіздердіц  күры .іы сы . 
Псевдоуридин құрамындагы пиримидин 
рибозамен С-5 коміртегісшен байланы- 
сатынына назар аударыңыз.

Б и охи м и я 
35
64
Антикодон
9.24-СУРЕТ. 
Ашыткы 
фенилаланин 
тРНҚ-сынын  үшінші  ретті  кұрыльшы 
(крнсталдардын рентген сәулелік л иффрак- 
циясы  негізінде  алынды). 
Үшінші  ретті 
құрылымы көрсетілген жэне рибоза-фосфат- 
ты  қаңқа  үзын  тізбек  ретінде  ұсыншган; 
Сутектік  байланыстар  сызықіиа  ретінде 
көрсетілген.  Жүптаспаган  негіздер  қысқа 
байланыспаган  таяқша ретінде көрсетілген. 
Антикодон  ілмегі  төменде  жэне  -ЦЦА  3- 
ОН  акцептор  үшы  жогары  оң  бұрышта 
көрсетілген.
Тендеуші
ұ я ш ы к
С ұйы кты к
уяшыгы
V
ф
9.25-СУРЕТ.  Аналитикалык  ультрацен­
трифуга. 
(А)  Ультрацентрифуга роторының 
жогарыдан  қарагандагы  көрінісі.  Сұйықтық 
үяиіыгының  оптикалық  көзиіесі  бар.  Үяшық 
әр  айналым  сайын  жарық  сэулесінен  өтеді. 
(Ә)  Ультрацентрифуга роторының бүйірінен 
қарагандагы  көрінісі.  Сүйықтық  үяшыгы 
жарық  сәулесінен  өткен  сайын  шөккен 
бөлшектердің жылжуын бақылауга болады.
5S  рРНҚ  бактериялардың  көптеген  түрлерінен 
бөлініп  алынған  жэне  оның  нуклеотидтік  тізбегі 
белгілі.  Қалыпты  5S  рРНҚ  ұзындығы  шамамен,  120 
нуклеотид болады.  16S рРНҚ ұзындығы  1500, ал 23S 
рРНҚ ұзындығы 2500 нуклеотидті құрайды.
16S  рРНҚ-ның  екінші  реттік  құрылымы  бол- 
жалды  (9.27-сурет)  және  оның  белоктармен  бірігу 
мүмкіншіліктері қарастырылуда.
Тірі
клеткада 
рибосомалардың 
өздігіиен
құрастырылуы
  орын  алады,  бірақ  процесс  зерт- 
ханада  жасала  алады.  Бактериалды  рибосомаға 
антибиотиктердің  байланысуы  кешеннің  құрылуын 
тежейді.  1986  жылы  РНҚ-ны  зерттеу  өте  қызықты 
болды,  себебі  Томас  Чех  оның  каталитикалык 
белсенділігін  көрсетті. 
Ал  жақында  пептидтік 
байланыстарды  рибосома  құрамындағы  белок  емес, 
рибосома катализдейтіні аньпсгалды.
Матрицалық РНҚ қандай жолмен белок 
сиитезін багыттайды?
РНҚ-лардың  негізгі  түрлерінің  ең  аз  кездесетіні
ол  барльіқ  РНҚ
мРНҚ-ның
мРНҚ.  Көптеген
клеткаларда 
5-10%-ын
белоктың
мөлшерінің  тек  з-іить-ын  құраиды. 
нуклеотидтік 
тізбегі 
синтезделетін 
аминқышкылдық  тізбегін  анықтайды.  Тез  өсетін 
клеткаларда  белоктардың  көп  түрі  шектеулі  уақыт 
аралығында  қажет  болады.  Белок  қажет  кезде 
мРНҚ  синтезделуі,  белок  синтезін  бағыттауы  мен 
нуклеотидтерді  қайта  қолдану  мақсатында  ыдырауы 
орынды  болып  отыр.  мРНҚ  тез  арада  ыдырайды,  ал 
рРНҚ мен тРНҚ белок синтезіне  бірнеше  рет  қатыса 
алады.
мРНҚ  тізбегі  белок  синтезін  бағыттайды  және 
осы  белокты  кодтайтын  ДНҚ  тізбегін  көрсетеді,  де- 
генмен,  эукариоттық  мРНҚ  транскрипциядан  кейін 
көптеген 
өзгерістерге 
ұшырайды. 
Матрицалық 
(информациялық)  РНҚ  өлшемі  жағынан  гетерогенді 
болады.  мРНҚ-ның  тізбекаралық  фолдингі  туралы 
мәлімет аз, тек транскрипция терминациясы кезіндегі 
ширақталуы туралы біраз мәлімет бар. Эукариоттарда 
мРНҚ гетерогенді ядролық РНҚ (гяРНҚ) атты үлкен 
бастама  молекула  түрінде  синтезделеді.  Молекула 
құрамында интрондар деп аталатын аралық тізбектер 
болады.  Интрондар  посттрансляциялық  сплайсинг 
көмегімен жойылады.  Сонымен  қатар мРНҚ-ға 
У-кэп 
жэне 
З'-поли(А) құйрыгы
 жалғанады.

36
9-ТАРАУ
Нуклеин қышқылдары:  құрылимның акпаратты  беру жолы
мРНҚ  процессингісіне  кіилі  ядролық  РНҚ- 
лар қалай көмектеседі?
Кіші  ядролық  РНҚ  молекулалары  жақында  ғана 
ашылды.  Осындай  РНҚ  молекулалары  100-200 
нуклеотидтен  тұрады.  Клеткада  олар  белоктармен 
кіш і  ядролы қ  рибонуклеопротеин  бөлш ектері 
(қыскаша кяР Н Б  -  snRNPs) атты кешен түзеді.  Осы 
бөлшектердің  седиментация  коэффициенті  lOS-ке 
тең  болады.  Олар  бастапқы  мРНҚ-ның  жетілген 
күйге 
айналуына 
көмектеседі. 
Эукариоттарда 
барлық  мРНҚ  ядрода  синтезделеді,  ал  трансляция 
цитозольде орын алатындықтан, эр мРНҚ цитозольге 
тасымалдануы тиіс.
Толык клеткалар
А
  Лизис пен 
фракциялау
70S пішіні
У
-200 А
Прокариоттық рибосома 
(эр клеткада мыңдаган көшірме)
J 10~* М Mg2+ кониентра-


циясында
диссоциацияланады,
1 /
Mg2+ нонцентрация-
сын  10-2 М-ге көтеру
комегімен осы кадамды
a
кайтаруга болады.
суббөл
суббөлік
ж эне
маңызды?
 

 
-  
s
РНҚ  интерференция  атты  процесс  2002  жылғы 
жетістік  нәтижесінде 
Science
  журналында  жарық 
көрді. РНҚ-ныңқысқа (20-25 нуклеотид) тізбектерінің 
ген экспрессиясын реттейтіні анықталды.
Көптеген  организмдерде  бұл  процесс  қорғаныс 
механизмі  болып  табылады.  киРНҚ-лар  қажетсіз 
гендер немесе вирустық гендер экспрессиясын тежеу
Екеуінің де 2/3 R бөлігі 
РНҚ және  У3 белігі белок.
Детергент
ізбскараяық сутектік байланыстар
Суббөл і ктердіц 
компоненттерге 
днссоциациялануы
16S РНҚ мен
23S РНҚ мен
21 турлі
SS РНҚ және
белок
34 түрлі 
белок
үшін  қолданылады.
Осы 
РНҚ-ларды 
ген  экспрессиясын 
зерттейтін 
ғалым- 
дар 
да 
пайдала- 
нады.  Биотехноло- 
гияның осындай же- 
тістіктерінен  кейін 
киРНҚ-ларды  көп- 
теген  гендердің экс- 
прессиясы  үшін  өн-
діре  бастады.  Бұл  технология  медицина  саласын- 
Да  қолданыла  бастады:  киРНҚ-лар  тышқан  бауырын 
гепатит  вирусынан  сақтап  қалу  жэне  вирустан 
толық  тазарту  үшін  пайдаланылды.  Қазіргі  таңда,
көптеген  компаниялар  РНҚ  интерференциясының 
қолданыстарын зерттеуде.
9.26-СУРЕ Г.  Кәдімгі  прокариоттық 
рибосома 
құрылысы. 
Ж еке 
кампоненттерді қосу нәтиж есінде функ- 
ционалды  суббөліктер  пайда  бола  ала­
ды.  Суббөліктердің  реассоциациясының 
нәтиж есінде бүтін рибосома түзіледі.
9.27-СУРЕТ.  16S  РНҚ-ныц  болжалмалы  екінші  ретгі  к^рылысы. 
Тізбекаральщ  фоддинг  нәтиж есінде 
ф а р щ ы з еН  *°С 
Ш   аУдаНдаР 
m6eKaP
^   Ш
Щ
  байланыстардың  кепт ігіне  назар

Б и охи м и я 
37
БИОХИМИЯЛЫҚ  БАЙЛАНЫСТАР 
Н еге бірдей егіздер бірдей бол м а й
ГЕНЕТИКА
ы ?
зерттеу
мэліметтер
Эдетте
пен 
гендер  экспрессиясын  қосады,  ал  метилдену
ілынды. 
тежейді.
ггылады 
Кейбір  аурулар  эпигенетикалық  күймен
да,  олардың  айырмаш ылыктары  зерттеле- 
байланысты  болғандыктан  егіздің  біреуінде
ді. 
О лардың 
айырмашылыктары 
мен 
белгілі  бір  аурудың  дамуы ,  ал  екінш ісінде
ұқсастықтары 
бізге 
физиологиямыз 
бен 
орын  алмауы  мүмкін.  Ауруга  сезімталды қ
әрекетіміздің  генетикалық  тұргыдан  рет- 
әдетте,  ж анұялы қ  қасиет,  бірақ  аурудың
телуін  көрсетеді.  Кейде,  бірге  өсірілген 
дамуы на 
эпигенетикалық 
өзгеріс 
қажет.
болып 
өзгереді. 
Бірдей 
Эпигенетикалык
еп здер 
эртүрлі
зерттеулер  ісік  зерттеулері
егіздердің  Д Н Қ   тізбектері  бірдей  болғанмен, 
үшін 
маңызды,
бірақ
зерттеушілер
олар  басқа  ж ағдайларда  әртүрлі  бола  алады. 
Бұл 
жағдай 
эп и ге н е т и к а  
деп 
аталады. 
Эпигенетика  -   негізгі  тізбекке  эсер  етпеген 
Д Н Қ өзгерістерін  зерттейді.  Эпигенетикалық 
модификация  белгілі  бір  гендерді  «қосады» 
немесе 
«өшіреді». 
Егер 
егіздерде 
осы 
модификациялар бірдей болмаса, олар бірдей 
болмайды.
Эпигенетикалық механизмнің ең танымал 
мысалы  ретінде Д Н Қ -ны ң метилденуін  алуга 
болады. Цитозин метил тобыментаңбаланады. 
Осы  жағдай  ген  экспрессиясының  тежелуін 
тудырады.  Басқа эпигенетикалык механизмге 
хроматиннің  кайта  моделденуін  жаткызуға 
болады.  Гистонды к  белоктар  метил,  ацетил 
немесе  фосфор  топтарын  косу  аркасында 
модификацияланады.  Осы  жагдай  жакын 
орналасқан  гендерге  эсер  етеді.  Ацетилдену
эпигенетикалык  өзгерістерді  шизофрения, 
иммундық  тапш ылық,  семіздік,  диабет  пен 
ж үрек  ауруы  айналасындағы  зерттеулерді 
жакын да ғана бастады.
NH
2
N
С
СН
з
С
о
с
N
Н
СН
5-метилцитозин
•  • • •  * 
• 
%
 
*  *  ♦ I 
«• 
• 
•  ••  • 
• 
• 
*••• 
* #  
« « « в !  
* ••
•  

•  • •
•  л> 
ш
  - 
•  •   •  

• М М  
M l
5-метилцитозин құршысы
*• •
Күрделі  микрочиптерді  эпигенетикалык  айыр- 
машылыкты  көрсету  үшін  кодтайды. 
(Nature
рүқсатымен қолдапылган)
НР-І
HP-1
Г'  Гистов 
мегилазасы
I  HP-1
Шстгік  №
 
хпсмепт
Белссыді хроматин
Т ы п ы и гш к іагы  хроматин
Гистондардын  метилдеиуі  мен  ацетилденуі  гендер 
экспрессиясын  реттейді. 
(Bannister,  A.,  Zegerman.  Р., 
Partridge,  J.F.,  Miska,  Е.,  Thomas,  J.O.,  Allshire,  R.C., 
Kouzarides,  Т.: Selective recognition o f methylated lysine 
9 on histone H i by HP I chromo domain. Nature 410,  120

124 (1  March 2001) көзінен алынды.

38 
9-ТАРАУ
Нуклеин қышқылдары:  құры:  ммның акпаратты  беру жолы
БИОХИМИЯЛЬЩ   БАЙЛАНЫ СТАР 
Синтетикалық (жасанды)  геном  алынды
ГЕ Н О М И К А
Тіршілік 
табигатын 
зерттеймін 
деген 
тасымалдады. Су белгісі көк түс беретін генді 
зерттеушілер  үшін  синтетикалық  ДНҚ-ның 
кодтайды және өскен барлық 'Зактериялардың 
тіршілік  қалыптастыруға  қабілеті  бар  екенін 
геномы жасанды екені дэлелденді.
дәлелдеу маңызды болып отыр. 2010 жылдың
Кейбір 
зерттеушілер 
осы 
жағдайды
мамырында  ғылым  үлкен  қадам  алға  басты.  «тіршілік  жасайтын»  деп  атады,  себебі  олар
Крэйг  Вентер  зертханасында  синтетикалық  тіршіліктің пайда болуының химиялық жолын
ДНҚ  алынды  жэне  ол  бактериялардың  көрсете  алған  жоқ.  Олар  жасанды  ДНҚ-ны
көбеюіне қолданылды. 
тірі  бактерияға  тасымалдады.  Дегенмен,
Тәжірибе  бірнеше  сатыда  іске  асырылды.  осы  тәжірибе  ДНҚ-ның  маңызды
Мақсатқа 
жету 
үшін 
20 
зерттеушіден  дәлелдейді. 
'
тұратын  топ  және  40  миллион  АҚШ  дол-
екенін
Зерттеушілер  жасанды  немесе  қалаулы 
ларын  құрайтын  қаржы  жұмсалды.  Вен- 
организмдерді  жасауды  бастағанға  элі  көп- 
тер  өзінің  Клайд  Хатчинсон  мен  Гамиль- 
теген  жылдар  мен  онжылдықтар  бар  шығар, 
тон  Смит  атты  әріптестерімен  бір  бактерия 
бірақ  дэрілік  заттар  мен  жанармайды  син- 
ДНҚ-сын  басқа  бактерия  түріне  тасымал- 
тездей  алатын  организмдерді  алу  көптеген 
дау  мүмкіндігін  көрсетті.  2008  жылы  олар 
зерттеушілерді қызықтырады.
Mycoplasma 
genitalium
 
бактериясының 
600  000  нуклеотидтен  түратын  жасанды 
хромосомасын  алды.  Табиғи  ДНҚ-дан  басқа 
жасанды геномда «су белгісі» тізбегін енгізді.
Осы тізбек көмегімен жасанды (синтетикалық)
ДНҚ-ны  табиғи ДНҚ-дан  ажыратуға болады.
Өкінішке  орай,  осы  бактерия  өте  баяу  өсті
жэне  олар  өз  назарын  геномы  1  миллион 
негізден тұратын жэне тез өсетін 
Mycoplasma 
mycoides
 бактериясына бұрды.
2009жылы оларМ ^со/^бактериясы ны ң 
табиғи  ДНҚ-сын 
М.саргісоіит
  атты  жақын 
туысына  тасымалдай  алатынын  көрсетті. 
2010  жылы  олар 
М. mycoides
  бактериясының 
жасанды геномын 
M.capricolum
 бактериясына
Өмір қайта жасалды. Бактериялар тобының 
электронды микроскоп көмегтен алынган бейнесі.
Т Ү Й ІН  
<
  1
Д Н Қ  м ен  РН Қ-ның  қандай  айырмаиіылыгы  бар?
  Д Н Қ   мен  РН Қ   |   нуклеин 
қыш қылдарының екі түрі болып табылады. Д Н Қ  құрамы нда дезоксирибоза қанты, 
ал  РН К  кұрамында  рибоза  қанты  болады.  Қ антгағы   айы рмаш ы лы қ  олардың 
екінші  ж эне  үш інш і  ретгік  құры лы мдарына  эсер  етеді.  Н уклеин  қыш қылы 
полинуклеотидтік  тізбек  құрайды.  Н уклеин  қы ш қы лдарының  үш інш і  реттік 
құрылымы суперспиральденумен ерекш еленеді.

Б иохи м и я 
39
Нуклеотидтердің 
құрылымы 
мен 
компоненттері 
қандай? 
Нуклеин 
қышқылының мономерлері  нуклеотидтер деп аталады.  Нуклеотид азоттық негіз, 
қант жэне фосфор қышқылының қалдығынан тұрады. Олар бір-бірімен қовалентті 
байланысады. Негіздер қанттармен байланысып, нуклеозидтер түзеді.
Нуклеотидтер нуклеин қышқылдарын түзу үилін қалай бірігеді? 
Нуклеозидтер 
фосфор қышқылымен эфирлік байланыс түзеді де, фосфодиэфирлік қаңқа түзеді.
ДН Қ қос спиралінің табигаты  қандай? 
Уотсон мен Крик ұсынған қос тізбекті 
спиральдік құрылым ДНҚ-ның ең таңғажайып қасиеттерінің бірі болып отыр.
Қос  спиральдің  басқа  кұрылымдары  бола  ала  ма? 
Қос  спиральдің  қалыпты 
күйлері  кездеседі.  А-ДНҚ кұрылымында  негіздер  спираль  осіне  қатысты  белгілі 
бір  бұрышта  орналасады.  Z-ДНҚ  формасында  спираль  сол  жаққа  бұрылған 
болады. Осы формалардың физиологиялық маңызы бар.
Прокариоттық  ДН Қ  үиіінші  реттік  құрылымына  цалай  оралады? 
Прокариоттық жэне  эукариоттық ДНҚ суперспиральденеді.  Прокариоттық ДНҚ 
әдетте, сақиналы және сақина тұйықгалғанша бұралған күйде болады.
Оралу эукариоттық ДНҚ-да қалай жүзеге асады? 
Эукариоттық ДНҚ гистон- 
дармен жэне басқа да белоктармен байланысқан күйде болады. Бірақ прокариоттық 
ДНҚ-мен байланысқан белоктар жайлы ақпарат аз.
ДН Қ  денатурациясын  біз  қалай  бақылай  аламыз? 
ДНҚ  денатурацияланған 
кезде  қос  тізбек  ажырайды.  ДНҚ-ның  қыздыру  көмегімен  денатурациялану 
көрсеткіші оның нуклеотидтік құрамына байланысты.  Г-Ц нуклеотидтер жұбына 
бай ДНҚ-ның балқу температурасы жоғары болады.
РНҚ-ның  қандай  түрлері  тіршхлікке  қажетті  процестерге  қатысады? 
Клетканың  тіршілікке  маңызды  процестеріне  тасымалдаушы  РНҚ  (тРНҚ), 
матрицалық РНҚ (мРНҚ),  кіші  ядролық РНҚ (кяРНҚ),  микро  РНҚ (миРНҚ)  мен 
кіші интерферлеуші РНҚ (киРНҚ) атты 6 РНҚ түрі қатысады.
Тасымалдаушы РНҚ-ның белок синтезіндегі рөлі қандай? 
Тасымалдаушы РНҚ 
салыстырмалы түрде кіші болады және шамамен, 80 нуклеотидтен тұрады. Оның 
тізбекаралық  сутектік  байланыстары  болады.  Осы  байланыстар  әсерінен  тРНҚ 
беде  жапырағы  тэрізді  құрылымға  ширакталады.  Оның  негізгі  мақсаты  — белок
синтезінің сайтына тиісті амин қышқылын жеткізу.
Рибосомалық  РНҚ мен  белоктар  қандай  жолмен  бірігіп,  белок  синтездеуші 
қешен  түзеді? 
Рибосомалық  РНҚ-лар  үлкен  болады  және  көптеген  белоктармен 
бірігеді. рРНҚ-да ішкі сутектік байланыстар көп болады.

Матрицалъщ  РН Қ  қандай  ж олмен  белок  синт езін  багыт т айды?
  мРНҚ- 
ның  нуклеотидтік  тізбегі  белоктағы  амин  қыш қылдарының  ретін  анықтайды. 
мРНҚ-ның ұзындығы белоктың ұзындығына байланысты болады.
м Р Н Қ  процессингісіне  кіиіі  ядролы қ  РН Қ-лар  қалай  комект еседі?
  Эукариот- 
ты к  мРНҚ-ның  ядрода  кіші  ядролық  РНҚ-лар  көмегімен  процессингтен  өтеді. 
кяРНҚ-лар белоктармен байланыста болады жэне олар кіші ядролық рибонуклеин 
бөлшектерін  түзеді.  Эукариоттық  мРН Қ  жетілмеген  күйде  түзіледі  ж эне  ол 
процессингтен өтуі қажет.
РН Қ интерференция  деген  не  ж эне  ол  неге маңы зды ?
  М икро  РН Қ  мен  кіші 
интерферлеуші  РНҚ-ның  ұзындығы  20-25  нуклеотидті  құрайды.  Олар  ген 
экспрессиясын реттейді жэне зерттеу жұмыстарында кең қолданылады.
40 

1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14


©emirb.org 2017
әкімшілігінің қараңыз

войти | регистрация
    Басты бет


загрузить материал