Нуржігіт Алтынбеков 1 Қазақстан республикасы



жүктеу 8.03 Mb.
Pdf просмотр
бет27/209
Дата10.11.2022
өлшемі8.03 Mb.
#23699
1   ...   23   24   25   26   27   28   29   30   ...   209
Биохимия Негіздері
 
Нуржігіт Алтынбеков 
Белок молекуласының спиральдену (шиыршықтану) деңгейі 
белоктардың түріне байланысты. Айталық, парамиозин деген 
белоктың спиральденуі 100% болса, гемоглобинде 75%, химо- 
трипсиногенде небəрі 11% деп қарастыруға болады. β–құрылымда 
полипептидтік тізбек формасы созылған, зигзаг тəрізді болып 
келеді. Амин қышқылдар арасындағы қашықтық 0,35 нм, бұл a– 
спиральдегі қашықтықтан ~ 3 есе үлкен. Амин қышқыл қалдығы 
бір b-құрылым бойында екіге тең.
Белок молекуласындағы a-спиральдің болуы əр белокта əр- 
түрлі жəне əр белок макромолекуласына жеке ерекшелік береді. 
Мысалы, миоглобинде құрылымының негізін құрастыратын a
спираль болса, химотрипсин молекуласы – спиральденбеген.
4- 
сурет. Белок молекуласының ІІ реттік құрылымы, α-спираль


40
 
Нуржігіт Алтынбеков 
Орта есеппен глобулярлы белоктардың a–спиральденуі 60- 
70% құрайды. Тізбек ішінде кездесетін a–спиральдену амин 
қышқылдарының табиғатына тəуелді. Мысалы, глутамин қыш- 
қылы молекулалары теріс зарядталған, бір-біріне жақындағанда 
тебініп, сутектік байланыс түзбейді, сол себепті a– спираль бол- 
майды.
Осындай себеппен оң зарядталған лизин мен аргинин мо- 
лекулалары араларында да a–спираль болмайды, a–спиральдің 
түзілуіне пролин амин қышқылы кедергі келтіреді, себебі ол 
полипептидтік тізбек ішінде сутектік байланыс түзбейді (пролин- 
де азот атомы сақина түзуге қатысады), сондықтан – спиральдік 
құрылым бұзылады да, β –құрылым пайда болады.
5- 
сурет. Белок молекуласының ІІ реттік құрылымы


41
 

жүктеу 8.03 Mb.

Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   23   24   25   26   27   28   29   30   ...   209




©emirb.org 2022
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет